Vad är den grundläggande Antibody Structure?

October 31

Den grundläggande antikroppsstruktur är en Y-formad proteinmolekyl terar två tunga och två lätta polypeptidkedjor. Man kan visualisera Y antikroppsstrukturen bryts ned som en V stående på ett gement L med en linje på båda ytterkant och parallellt med V. gemener L, känd som Fc-regionen av antikroppen, innefattar de två tunga polypeptidkedjorna som klättrar uppåt för att bilda V, eller Fab-regionen. Insidan linjer av V är ändarna av de tunga kedjorna, medan de yttre linjerna är de lätta polypeptidkedjor.

En antikropp, eller immunglobulin, är ett protein som produceras av plasmaceller i kroppen. Den bodyâ € s immunförsvar använder antikroppar att känna igen antigener som finns i fientliga främmande föremål, såsom bakterier och virus, och bli av med dem. Varje antikropp produceras i reaktion på ett specifikt antigen som finns på de främmande inkräktare.

Som för antikroppsstrukturen, är de övre ändarna av båda uppsättningarna av kedjorna i Fab-region som kallas antigenbindningsstället. Dessa bindningsställen är området för den största variationen mellan två typer av antikropp. Detta beror på att antikroppen kommer att använda bindningsställen för att fästa sig till antigenet den var avsedd att rikta.

Ändarna på de lätta kedjorna kan klassas som antingen kappa eller lambda hos däggdjur, medan lägre ryggradsdjur har också ett dugg formulär. Den tunga kedjan smink bestämmer-antikropp € s underklass. Dessa tunga kedjor kan variera i storlek och sammansättning. Några består av cirka 450 aminosyror medan andra har omkring 550.

Spetsen på varje typ av antikropp består av omkring 110-130 aminosyror. Dessa tips är indelade i två regioner. Den hypervariabla (HV) region innehåller den bredaste variationen i aminosyror, medan ramen (FR) regionen är mer konstant och stabil. HV-regionen gör direkt kontakt med antigenet. Det är därför det är ibland till som den gratis bestämmande region (CDR).

Medan den övre änden av antikroppsstrukturen binder till antigenet, Fc-regionen, även känd som fragment kristalliserbara regionen, bestämmer hur erbjudanden antikropps med antigenet. Detta betyder att antikroppen kan reglera och stimulera ett lämpligt immunsvar. De konstanta regioner kan delas in i fem isotyp klasser: immunglobulin M (IgM), immunoglobulin G (IgG), immunoglobulin E (IgE), immunoglobulin D (IgD) och immunoglobulin A (IgA). Den konstanta regionen sammansättningen av varje isotyp är identisk.